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為什么半胱氨基(Cys)如此特殊?
瀏覽量:3351 | 2024/4/20 14:41:11

 Cys的側(cè)鏈有一個非;钴S的反應性巰基。此基團中的的氫原子可很容易地被自由基和其他基團取代,因而易與其他分子形成共價鍵。


 二硫鍵是許多蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)中的重要組成部分。二硫橋鍵可降低肽的彈性、增加剛度,并減少潛在構(gòu)象的數(shù)量。這樣的構(gòu)象限制對生物活性和結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性來說是至關重要的。它的替換對蛋白質(zhì)的整體結(jié)構(gòu)來說將可能是戲劇性的。

 疏水性氨基酸如Leu、Ile、Val是螺旋的穩(wěn)定劑。因為即使半胱氨酸沒有形成二硫鍵也可以使α螺旋穩(wěn)定。即如果所有的半胱氨酸殘基處于還原態(tài)(-SH,攜帶自由巰基),高百分比的螺旋片段將有可能。

 半胱氨酸形成的二硫鍵對三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定來說是持久的。在大多數(shù)情況下,鍵間的S-S橋?qū)π纬伤募壗Y(jié)構(gòu)是必須的。有時形成二硫鍵的半胱氨酸殘基在一*級結(jié)構(gòu)中相距甚遠。

 二硫鍵的拓撲是分析蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)同源性的基礎。位于同源蛋白的半胱氨酸殘基是非常保守的。僅色氨酸在統(tǒng)計學上比半胱氨酸更為保守。

 半胱氨酸位于巰基酶催化部位的中心。半胱氨酸可直接與底物形成;虚g體。還原形態(tài)作為“巰基緩沖器”維持著蛋白中的半胱氨酸處于還原態(tài)。在低的pH值時,平衡偏向還原態(tài),-SH形式,而在堿性環(huán)境下,-SH更傾向于被氧化,形成-SR,而 R是除氫原子外的任何物質(zhì)。

 半胱氨酸也可作為解毒性與過氧化氫和有機過氧化物反應。

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